Zorn ist das falsche Wort. Günter Blobel ist viel zu kultiviert, um echten Zorn zu zeigen. "Ein Professor zum Knuddeln", titelte die Bunte, als der Nobelpreis für den gebürtigen Sachsen bekannt wurde. Nur in seiner Stimme ist manchmal ein grimmiger Unterton zu hören. Denn was jetzt als Geniestreich gefeiert wird, wurde jahrzehntelang ignoriert, bekämpft, verhöhnt. Die Ergebnisse seiner Experimente, deren Eleganz das Nobelpreiskomitee jetzt in höchsten Tönen lobt, galten gar als Laborfehler. Blobel wurde als Ideologe seiner eigenen Theorien beschimpft. Heute liefern seine Ideen die Ansätze für mögliche Therapien in der Medizin, feiert die Gentechnik dank der von ihm entdeckten Mechanismen kommerzielle Erfolge.

Wie finden die Heerscharen der Eiweißmoleküle, die eine Zelle produziert, ihren Bestimmungsort? Das war die Frage, die den Forscher faszinierte. Wie unterscheidet die Zelle, welche Eiweiße für den Export bestimmt sind, welche in bestimmte Abteilungen innerhalb der Zelle verfrachtet werden müssen, um dort ihren Dienst zu tun? Heute steht die Antwort in unzähligen Lehrbüchern: Die Eiweiße führen die Information über ihren Bestimmungsort wie eine Art Adressenaufkleber mit sich. Als Blobel begann, nach dieser Antwort zu suchen, konnte er nicht wissen, dass er mehr als 20 Jahre harte Überzeugungsarbeit vor sich hatte. 1967 war er nach dem Studium an verschiedenen deutschen Universitäten in die USA gegangen. "In Deutschland", sagt er, "gab es damals zu wenig gute Leute und viel zu wenig gute Institute."

Doch wie finden unterschiedliche Eiweiße innerhalb der Zelle den jeweils für sie bestimmten Weg? Die Mehrheit der Forscher glaubte zu Beginn der siebziger Jahre die Lösung bereits zu kennen: Verantwortlich für den korrekten Versand der Proteine waren jene Fabriken der Zelle, in denen die Eiweiße aus Aminosäuren zusammengebaut werden, die Ribosomen. Unter dem Mikroskop sieht man die Ribosomen dicht an dicht auf der Membran eines zelleigenen Rohrpostsystems sitzen, auf dem endoplasmatischen Retikulum, kurz ER. Aber auch im freien Raum der Zelle gibt es Ribosomen. Stimmte die Theorie, mussten sich die Ribosomen unterscheiden. Es musste Ribosomen geben, die die Eiweiße im freien Raum der Zelle beließen, und andere, die sie in Unterabteilungen der Zelle oder nach draußen verfrachteten.

"Wir haben nach Unterschieden zwischen den Ribosomen gesucht und keine gefunden", sagt Blobel. War das der Gegenbeweis zur Ribosomenhypothese? "Ich muss zugeben, dass unsere Methode nicht geeignet war, Unterschiede zwischen den Ribosomen aufzuspüren. Wir haben einfach nicht an Unterschiede geglaubt und waren froh, dass wir keine gesehen haben."

In Blobels Labor wurde heftig diskutiert. Das Team stellte Theorien auf und verwarf sie wieder. "Schließlich fanden wir die Idee am schönsten, dass die Informationen bereits im Erbgut sind und dann in Eiweiße übersetzt werden." Sollte das stimmen, dann müsste der Anfang einer entstehenden Eiweißkette die Adresse des Proteins tragen. Heute weiß man, dass diese Adresse etwa 15 bis 40 Aminosäuren lang ist, dass Proteine oft nicht nur eine Adresse kennen, sondern teilweise komplette Reisepläne durch die Zelle mit sich führen.

"Als wir diese Idee 1971 veröffentlichten, hat uns niemand geglaubt", sagt Blobel. Hat ihn das wirklich verwundert? Da beginnen ein paar junge Leute, gegen das wissenschaftliche Establishment anzudenken, theoretisieren ohne experimentelle Grundlagen und finden Freude an einem Gedanken, nur weil er so schön ist. "Gut", gesteht Blobel ein, "es gab damals noch keine Beweise für unsere Idee. Aber wir sind wirklich vollständig ignoriert worden." Da ist er wieder, dieser grimmige Unterton.

Günter Blobel gilt in Kollegenkreisen als einer, der sich in seine Ideen verbeißt. Seine Gegner werfen ihm vor, er sei stürmisch und parteiisch. Er selbst weist die Vorwürfe weit von sich: "Ich habe meine Leute nie darauf angesetzt, meine Ideen zu bestätigen. Wir haben im Gegenteil immer nach Hinweisen gesucht, die den Ideen widersprachen. Darum hat die Suche nach den Beweisen auch sehr lange gedauert."

"Uns hat das sehr fasziniert", sagt Blobel. "Wir haben die Experimente nachgebaut und die Daten reproduzieren können." Für ihn war die Sache klar: Die lange Kette im Reagenzglas besaß ihre Adresse noch. In der Zelle hingegen wurde diese für die Funktion des Proteins nicht mehr benötigte Signalsequenz bei der Passage einer Zellmembran vom eigentlichen Protein getrennt. Fehlen also Membranen, dann findet man lange Proteine. Gibt man jedoch Membranen in das Reagenzglas, müsste die kurze Form der Kette auftauchen - ohne Adresse.

Blobel macht sich an die Arbeit. "Ich habe alles probiert: Mäuse, Ratten, Meerschweinchen, Membranen von Muskelzellen, Hirnzellen, Zellen der Bauchspeicheldrüse. Nichts funktionierte. Irgendwas in den Membranen unterdrückte die Proteinsynthese. Dann kam jemand und sagte: Probier's doch mal mit Hund."

Es ist Weihnachten 1974. Am ersten Weihnachtsfeiertag geht Blobel in sein Labor. Membranen aus der Bauchspeicheldrüse eines Hundes sollen die Proteine auf das rechte Maß stutzen, die Signalsequenz abspalten. Es funktioniert, Blobel kann die lange und die kurze Form des Proteins nachweisen. "Ich dachte, das ist ja toll, erstmals ist der gesamte Prozess der Proteinsynthese und des Membrantransports im Reagenzglas nachvollziehbar."

Blobel glaubt sich am Ziel. Doch seine Konkurrenten haben längst an einer Gegenthese gearbeitet. Sie behaupten, die Signalsequenz sei kein Signal, sondern nur eine Struktur, die von der Membran angezogen werde. So fädele sich der Anfang der Proteinkette aufgrund der chemischen Attraktion in die Membran ein. Dabei, so die These bekannter Zellphysiologen, werde sogar Energie frei, genug, um auch den Rest der Kette durch die Membran zu ziehen. Warum die Proteinketten aber nur bestimmte Membranen durchdringen, können Blobels Widersacher nicht erklären. Sie schreiben lapidar: "Dieses Problem haben wir hier nicht bearbeitet."

"Dabei ist das doch die eigentliche Frage", schimpft Blobel. "Ich habe denen gesagt: Es gibt eine Signalsequenz, es gibt Strukturen, die diese Sequenz erkennen. Aber ich wurde noch immer ignoriert." Schon die Idee, dass es die Signalsequenz gibt, dass sie bereits im Erbgut verankert und später ein Teil des entstehenden Proteins ist, wird noch 1981 heftig bekämpft, zehn Jahre nach Blobels erster Publikation.

"Ich war am Massachusetts Institute of Technology zum Vortrag eingeladen", erinnert sich der New Yorker Forscher. "Wir hatten gerade jene Struktur in der Membran identifiziert, die die Signalsequenz erkennt." Blobel sollte seine Daten vorstellen. Doch er wurde noch vor dem Vortrag beiseite genommen: Forscher des MIT hatten das der Signalsequenz entgegengesetzte Ende des Proteins gekappt. Obwohl Blobels Proteinadresse also noch vorhanden sein sollte, passierte das Molekül die Membran nicht mehr. Er möge diese Daten doch in seinem Vortrag berücksichtigen, legte man ihm nahe. Kurz: Gib endlich zu, dass du Unrecht hast.

Die Folgerung der MIT-Wissenschaftler: Das ganze Protein ist wichtig. Nur ein Protein, das sich in seiner Gesamtheit richtig durch die Membran falten kann, durchdringt diese Barriere. "Ich wusste schon damals, wo der Haken bei den Experimenten am MIT lag: Wenn ein Protein sich nicht richtig falten kann, bleibt es oft in der Membran stecken. Das ist aber kein Beweis gegen die Signalsequenz." Die Daten des MIT waren längst veröffentlicht - ohne Blobels Einwände. Und wieder hieß es in der Szene: Blobels Theorie ist nicht mehr haltbar.

"Ich musste viel Geduld haben", sagt der New Yorker heute. "Es gab schließlich immer mehr Beweise. So haben Leute ein Eiweiß genommen, das die Membran normalerweise nicht passiert. Signalsequenz drangehängt, schon passt es hindurch." Doch die Geschichte geht weiter. Und sie zeigt immer wieder dasselbe Muster: Hier der Querdenker, dort das Establishment. Hier die Schnapsideen, wie Blobel selbst seine Einfälle nennt, dort die Mehrheitsmeinung.

Als die Signalsequenz 1982 nach mehr als zehn Jahren Streit endlich akzeptiert ist, hat Günter Blobel sich längst der nächsten drängenden Frage angenommen: Wie gelangt ein so großes Molekül wie ein Protein überhaupt durch eine Membran? "Da muss ein Kanal sein", fordert der New Yorker. Und wieder stößt er auf erbitterten Widerstand. "Das hat eine irre Opposition ausgelöst: Ein Kanal? Und dann noch ein Kanal, der aus Proteinen besteht und Proteine durchschleust." Die Mehrheit der Wissenschaftler fand das schlicht absurd - eine Tür, die sich für Türen öffnet.

Tatsächlich sieht es für Blobels Kanaltheorie zunächst düster aus. Mit viel Glück und der ihm eigenen Beharrlichkeit bekommt er schließlich das Geld für die entscheidenden Experimente. "Wir haben an einem Membranstück getestet, ob Ionen durch die vermuteten Proteinkanäle in der Membran fließen können." Aber wo Blobel und seine Kollegen 200 bis 300 gewaltige Kanäle erwarten, finden sie gerade 2 bis 3 winzige Öffnungen in der Membran.

Im Team beginnen heftige Diskussionen. Die Lösung des Problems ist naheliegend - wenn man sie kennt. Und wenn Blobel sie jetzt erzählt, fragt man sich, warum sie so lange niemand gesehen hat: Entweder ist ein Kanal geschlossen, dann lässt er keine Ionen und schon gar keine Proteine durch. Oder ein Protein passiert einen offenen Kanal, dann aber können sich erst recht keine Ionen vorbeidrücken. "Wir mussten also die Proteinkette durch den Kanal jagen und dafür sorgen, dass der Kanal offen blieb." Was viele für unmöglich halten, gelingt. Blobel gerät ins Schwärmen: "Die Kette ging durch, und dann kamen die Ionen - wrumm - ein gewaltiger Stromfluss. Das war der Beweis."

Ein normaler Ionenkanal lässt in der Sekunde ein bis zwei Millionen Ionen durch. Den Eiweißkanal passieren 30- bis 60-mal mehr Ionen. "Eine echte Superröhre, ein gewaltiges Ding", sagt Blobel. Er wähnt sich am Ziel, wieder einmal. "Das hat vor uns noch niemand gemacht: den direkten elektrophysiologischen Nachweis eines Proteinkanals."

Doch als er seine Ergebnisse auf einem Treffen in Heidelberg erstmals präsentiert, kommt die Enttäuschung. "Es gab nach dem Vortrag nicht einmal eine Diskussion, keine einzige Frage. Ich war total überrascht. Dann hörte ich, wie die Leute sich zuflüsterten: Artefakt, das ist ein Artefakt." Heute kann Blobel darüber lachen. "Damals sagte ich mir: Man kann nicht gewinnen, wenn man die Massen gegen sich hat."

Am Ende sollte sich die penible Laborarbeit auszahlen. "Als wir die Daten veröffentlichten, haben plötzlich alle, die unsere Idee in Nature oder Science bekämpft hatten, den Kanal akzeptiert. Es wurden überall Kanäle entdeckt. Plötzlich durfte auch ich wieder in Nature und Science publizieren. Die Leute malten in ihre Publikationen rote und blaue Kanäle, grüne, gelbe. Und alles war ganz neu, obwohl wir die Idee mehr als zehn Jahre vorher vorgestellt hatten. Das ganze Forschungsfeld änderte sich über Nacht."

Dem unerschütterlichen Optimisten gelingt es, selbst dem jahrzehntelangen Widerstand seine guten Seiten abzugewinnen: "Ich hatte die Ruhe, meine ganzen Ideen über 25 Jahre experimentell zu prüfen. Das gibt es kaum noch in der Wissenschaft. Darum habe ich den Preis vermutlich auch alleine bekommen."

Und der Blick in die Zukunft? Soeben hat er die Max-Planck-Gesellschaft beim Aufbau des neuen Instituts für Molekulare Zellbiologie in seiner Lieblingsstadt Dresden beraten. Einen der Direktorenposten dort wird sein Freund Kai Simons übernehmen. Er selbst will nicht nach Dresden, obwohl er dem Institut eine glorreiche Zukunft vorhersagt. "Mit 63 würden sie mich bald in Pension schicken - an die Elbe, zum Spazierengehen mit meinen Hunden." Da hat er doch noch etwas mehr vor.

"Es gibt noch so viele spannende Fragen, die es zu lösen gilt." So lässt sich eine Vielzahl von Krankheiten auf Transportprobleme in der Zelle zurückführen: die Mukoviszidose, die zu einer lebensbedrohlichen Verschleimung der Lungen führt, die Hyperoxalurie, bei der sich schon im Kindesalter Nierensteine bilden. Aber auch Störungen im Cholesterinhaushalt oder die Alzheimersche Krankheit können damit zusammenhängen, dass Proteine nicht an ihren Bestimmungsort gelangen. "Das ist erst die Spitze des Eisbergs", prophezeit Blobel.

Was will er jetzt tun, eine Pharmafirma aufmachen, um seine Forschung zu verwerten? "Das haben längst andere getan. Die gentechnische Produktion von Medikamenten arbeitet mit einem Verfahren, das ich entdeckt habe. Hätte ich mir das damals patentieren lassen, ich könnte ganz Dresden wieder aufbauen." Blobel hält inne: "Na ja, vielleicht nicht ganz Dresden, bestimmt aber die ganze Frauenkirche."