»Leben ist im Prinzip nichts anderes als der Ausdruck chemischer Aktivität von Proteinen«, sagt Andrei Lupas. Als Direktor der Abteilung Proteinevolution am Max-Planck-Institut in Tübingen versucht er herauszufinden, wie die Vielfalt der Proteine entstanden ist. Wo andere Evolutionsforscher sich an versteinerten Knochen orientieren, gibt es auf molekularer Ebene wenig Anhaltspunkte. »Proteine bilden keine Fossilien«, sagt Lupas. Um zu verstehen, wie sich die komplexen Faltungen von Aminosäureketten entwickelt haben, muss er auf die Bioinformatik zurückgreifen. Mit speziellen Computerprogrammen vergleicht sein Team die Strukturen und Aminosäuresequenzen heutiger Proteine und versucht, daraus ihren Verwandtschaftsgrad abzuleiten.

Wenn Lupas anderen seine Arbeit erklärt, nimmt er gern die Sprachwissenschaft zur Hilfe. So wie man aus zwei ähnlich klingenden Wörtern auf einen gemeinsamen Vorgänger in einer längst ausgestorbenen Sprache schließen kann, haben zwei Proteinstrukturen, die sich sehr ähnlich sind, mit relativ hoher Wahrscheinlichkeit einen gemeinsamen Vorfahren.«

Etwa eine Trillion verschiedener Proteine gibt es auf der Erde. Die Faltungsmuster, aus denen sie sich formen, gab es schon vor 3,5 Milliarden Jahren; damals lebte der letzte gemeinsame Vorfahre aller heutigen Lebewesen. Nach Lupas’ Berechnungen haben sich die Proteine aus etwa 50 Vorläuferstrukturen entwickelt. Mithilfe von Computersimulationen konnten seine Mitarbeiter diese Urmoleküle identifizieren. Der nächste Schritt besteht nun darin, im Experiment nachzuweisen, dass sich die modernen Formen tatsächlich aus den errechneten Strukturen entwickeln konnten.

Lupas nennt diese Versuche Kon-Tiki-Experimente – nach dem Schiff, mit dem Thor Heyerdahl nachwies, dass Polynesien von Südamerika aus besiedelt werden konnte. Das heißt nicht, dass dies tatsächlich so stattgefunden hat – ähnlich ist das mit den Protein-Reaktionen »Wir können nur herausfinden, welcher Entwicklungsweg am wahrscheinlichsten war«, sagt Lupas. Zusätzlich erschwert wird seine Arbeit dadurch, dass die Faltungsprozesse in Proteinen längst nicht alle verstanden sind.

Der nächste logische Schritt wäre es, die Proteine maßzuschneidern und etwa den Wirkungsgrad der Fotosynthese zu verbessern, sodass Pflanzen mehr Kohlendioxid in Sauerstoff umwandeln könnten. Auch wenn das heute noch eine Utopie ist, ist sich Lupas sicher: »Wenn wir den Prozess verstanden haben, müsste es auch möglich sein, neue Faltungsmuster zu entwerfen. Das wäre dann so, als ob man eine neue Art von Legosteinen erfände, mit denen man plötzlich ganz andere Formen bauen kann.« Josephina Maier

 
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    • Quelle DIE ZEIT, 31.12.2008 Nr. 02
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