In Tokio hat Anfang dieser Woche der Siebente Internationale Kongreß für Biochemie mit einem Symposium über Protein-Synthese August nen. Auf der Tagesordnung für den 17. August steht ein Referat von Dr. Manfred Schweiger, Dr. Peter Traub und Dr. Wolfram Zillig mit dem Thema: „DNA-Directed Synthesis of an Enzymatically Active Protein.“ Was hier mitgeteilt wird, ist das Resultat fünfjähriger Forschungsarbeit am Max-Planck-Institut für Biochemie in München.

Zum erstenmal gelang es diesem Arbeitsteam, außerhalb der Zelle die ganze Kette derjenigen Prozesse ablaufen zu lassen, die in der lebenden Zelle von der genetischen Information bis zur Herstellung eines Enzyms führt, die Proteinbiosynthese. Sie beginnt bei den Molekülen der Desoxyribonukleinsäure (DNS), in deren Aufbau fixiert ist, welche Enzyme und andere Proteine in der Zelle hergestellt werden sollen. Von diesen Produktionsanordnungen werden – durch die Synthese entsprechender RNS-Moleküle – gewissermaßen Kopien angefertigt, die den Proteinfabriken im Zellplasma, den Ribosomen, zugestellt werden. Den erhaltenen Befehlen entsprechend bauen dann die Ribosomen Aminosäuren zu den geforderten Proteinen zusammen.

Um diese, hier nur sehr grob angedeutete Folge zahlreicher Prozesse genauer studieren zu können, versuchen die Biochemiker, die Proteinbiosynthese in vitro, also im Reagenzglas, ablaufen zu lassen, und zwar in einem zellfreien Medium, das freilich alle Zellbestandteile (zum Beispiel Ribosomen, Enzyme und Aminosäuren) enthalten muß, die an den einzelnen Phasen der Synthese beteiligt sind.

In einem solchen zellfreien in vitro System lassen sich nämlich die Vorgänge, um deren Enträtselung man sich bemüht, wesentlich leichter experimentell beeinflussen, als wenn sie innerhalb der Zelle ablaufen.

Bislang aber war es nicht gelungen, außerhalb der Zelle die von DNS-Molekülen gesteuerte Fabrikation intakter Enzyme zu verwirklichen. Deshalb kommt der Arbeit des Münchener Biochemiker-Teams, das nunmehr dieses Ziel erreichte, große Bedeutung zu.

Das zellfreie Medium wurde aus Bakterien – Escherichia Coli – der Darmflora hergestellt, die DNS hingegen stammte von einem Virus, das Bakterien befällt, dem Bakteriophagen T-4. Wenn dieses Virus seine DNS in das Coli-Bakterium eingebracht hat, „befiehlt“ sie dort unter anderem die Herstellung des Enzyms Desoxycytidylattransaminase, das die Eigenschaft besitzt, die DNS-Synthese der Wirtszelle zu blockieren.

Dieses Enzym entstand in dem Experiment, über das die Münchener Biochemiker in Tokio berichten, und es konnte nachgewiesen werden, daß der Herstellungsprozeß tatsächlich von der Virus-DNS dirigiert wurde und das Endprodukt ein intaktes, in Coli-Bakterien wirksames Enzym ist. –ow