Falls sich die Forschungsergebnisse von Dr. W. Ward Pigman, Biochemiker aus "New York Medical College", verallgemeinern lassen, wird man das derzeitige Bild von der Proteinsynthese in Zellen in einem wichtigen Punkt modifizieren müssen.

Bisher glaubte man, daß die Eiweißsynthese im großen und ganzen folgendermaßen vonstatten gehe: zunächst wird die in der Basenfolge eines bestimmten Genabschnitts auf der Desoxyribonucleinsäure (DNS) festgelegte Syntheseanweisung in die komplementäre Basensequenz einer sogenannten "Boten-Ribonucleinsäure" (m-RNS) überschrieben. Diese wandert dann an die Ribosomen, die die spezifische Basenfolge der Boten-RNS in die entsprechend spezifische Aminosäuresequenz von Proteinmolekülen übersetzen. Ribosomen sind nach dieser Anschauung also die "Proteinfabriken" der Zelle. Gerade dies aber, so glaubt Dr. Pigman, ist nicht ganz richtig. Er fand nämlich, daß Ribosomen nicht die ganze Kette eines Eiweißmoleküls, bestehend aus mehreren Dutzend bis zu vielen Hunderten von aneinander gekoppelten Aminosäuren, in einem Zug synthetisieren, sondern nur kurze Kettenabschnitte, sozusagen "Fertigbauteile", die erst von anderen Zellkörperchen, den sogenannten "Golgi-Vesikeln" zur ganzen Aminosäurekette des kompletten Proteinmoleküls zusammengeflickt werden. Demnach würde den noch relativ wenig erforschten Golgi-Vesikeln eine wichtige, bisher unbekannte Funktion bei der Eiweißsynthese der Zelle zukommen.

Wie der Forscher kürzlich auf dem "Internationalen Symposion über Blut- und Gewebeantigene" in Ann Arbor im US-Staat Michigan berichtete, konzentrierte er seine Untersuchungen hauptsachlich auf "Mucine", Eiweiß-Zuckerverbindungen aus Zellen der Submaxillardrüse von Säugetieren. Mucinmoleküle bestehen aus langen Ketten aneinandergereihter Aminosäuren, die seitlich noch mit Zuckermolekülen verknüpft sind. Deshalb schien es zunächst überraschend, daß es Dr. Pigman gelang, aus mucinproduzierenden Drüsenzellen kleine Ketten von nur 20 bis 28 Aminosäuren zu isolieren, die offensichtlich Grundeinheiten ganzer Mucinmoleküle darstellten.

Eine einleuchtende Erklärung für diesen rätselhaften Befund glaubt er jetzt in der Analyse elektronenmikroskopischer Aufnahmen von Submaxillarzellen gefunden zu haben. Auf den Bildern sind nämlich deutlich zahlreiche Partikel in der Nähe von Ribosomen zu erkennen, die recht genau der abzuschätzenden Größe von Kettenaggregaten aus 20 bis 28 Aminosäuren entsprechen. Teilchen von der Dimension kompletter Mucinmoleküle finden sich hingegen fast ausschließlich an den Membranen der Golgi-Vesikel.

Dies ist ein wichtiges Indiz für die Richtigkeit der These des New Yorker Biochemikers, wonach man den Mechanismus der Proteinsynthese künftig vielleicht generell etwas differenzierter betrachten muß. Nach wie vor sind die Ribosomen zwar die Proteinfabriken der Zelle, doch sie liefern nur die verschiedenen Fertigbauteile; die Endfabrikation, das heißt die korrekte Verknüpfung dieser Grundeinheiten zum vollständigen, funktionstüchtigen Eiweißmolekül scheinen die Golgi-Vesikel zu übernehmen. Wie dies im einzelnen geschieht, ist vorläufig allerdings noch völlig unbekannt. Tilman Neudecker